El Tereftalato de polietileno (PET) es uno de los polímeros más utilizados en todo el mundo y su tasa de recuperación sigue aumentado. En México, por ejemplo, la tasa de reciclaje de este material es cercana al 64%, pero nuevos hallazgos podrían incrementar estas tasas en el mediano plazo.
En Chile, un equipo de investigadores acaba de identificar una enzima de microorganismos del desierto de Atacama que son capaces de degradar el PET. El hallazgo amplía el catálogo de biocatalizadores que, después de nuevos procesos de optimización, podrían emplearse en sistemas de reciclaje enzimático.
¿Qué es PETS26b y cómo puede degradar el PET?
La enzima, denominada PETS26b, fue identificada y caracterizada por un equipo encabezado por Sebastián Rodríguez, investigador del Centro de Biotecnología y Bioingeniería (CeBiB) de la Universidad de Chile.
El estudio, publicado en la revista científica Protein Science, describe a PETS26b como una enzima procedente de una bacteria del género Streptomyces. Durante los ensayos de laboratorio mostró capacidad para hidrolizar PET en polvo y bis(2-hidroxietil) tereftalato, mejor conocido como BHET, uno de los compuestos intermedios relacionados con la producción y despolimerización del PET.
La hidrólisis consiste en romper enlaces químicos mediante la intervención de moléculas de agua. En el caso del reciclaje enzimático de PET, determinadas enzimas pueden actuar sobre los enlaces éster de las cadenas poliméricas y generar moléculas más pequeñas.
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Estos compuestos podrían recuperarse y utilizarse como materia prima para fabricar nuevos materiales, siempre que el proceso alcance los niveles de eficiencia, pureza y escalabilidad requeridos por la industria.
Cabe destacar, sin embargo, que los resultados no significan que PETS26b pueda procesar inmediatamente botellas posconsumo a escala comercial. Los experimentos se realizaron bajo condiciones controladas y con sustratos específicos. Su desempeño frente a envases completos, textiles, materiales altamente cristalinos, aditivos y residuos contaminados todavía deberá evaluarse.
La enzima destacó entre 27 candidatas
La búsqueda comenzó con un análisis bioinformático de información genética obtenida de microorganismos del desierto de Atacama. A partir de estos datos, los investigadores identificaron 27 enzimas con características potencialmente útiles.
Las candidatas más prometedoras fueron seleccionadas para producirlas y caracterizarlas en laboratorio. PETS26b destacó por su mayor actividad sobre ésteres sintéticos y PET en polvo, lo que llevó al equipo a estudiar con mayor detalle su estructura y comportamiento.
La caracterización bioquímica encontró que la enzima presenta una actividad óptima a 28 °C y un pH de 8. También mostró capacidad para actuar sobre diferentes ésteres, además de hidrolizar PET en polvo y BHET.
Esta actividad a una temperatura relativamente moderada resulta relevante porque numerosos procesos enzimáticos para la despolimerización de PET necesitan operar a temperaturas elevadas. No obstante, trabajar a menor temperatura no garantiza por sí mismo una ventaja industrial: también deben considerarse la velocidad de reacción, la estabilidad de la enzima, la concentración del sustrato y la cantidad de productos recuperados.
Una enzima que probablemente no evolucionó para degradar plástico
Uno de los aspectos más interesantes de la investigación es que PETS26b probablemente no evolucionó para alimentarse de PET.
Este polímero comenzó a utilizarse comercialmente durante el siglo XX, un periodo demasiado corto en términos evolutivos para explicar por sí solo la aparición de una función biológica tan específica en microorganismos procedentes de un ambiente poco intervenido.
Para investigar cuál podría ser su función original, el equipo analizó los genes localizados alrededor del gen asociado con PETS26b. Encontró principalmente genes relacionados con el metabolismo de carbohidratos.
Los resultados sugieren que la enzima podría participar originalmente en procesos de desacetilación vinculados con la degradación de biomasa vegetal. Su capacidad para actuar sobre el PET sería, por lo tanto, una función secundaria derivada de su estructura y de la variedad de sustratos que puede reconocer.
¿Qué es la promiscuidad enzimática?
Esta capacidad se conoce como promiscuidad enzimática. El concepto describe el comportamiento de enzimas que, además de actuar sobre su sustrato principal, pueden catalizar reacciones con otras sustancias que presentan determinadas semejanzas químicas.
En el caso de PETS26b, una enzima que habría evolucionado para procesar compuestos naturales también puede reconocer y transformar algunos compuestos sintéticos.
El hallazgo cambia el enfoque para buscar nuevas enzimas degradadoras de plásticos. Los científicos no tienen que limitarse a estudiar microorganismos expuestos durante años a residuos plásticos. También pueden explorar organismos de ambientes extremos cuyas proteínas poseen flexibilidad, estabilidad o funciones catalíticas aprovechables en aplicaciones distintas de aquellas para las que evolucionaron.
El desierto de Atacama representa un entorno especialmente interesante para esta búsqueda debido a su elevada radiación, concentración de sales, escasez de agua y variaciones de temperatura. Los microorganismos que sobreviven en estas condiciones pueden producir moléculas con propiedades poco frecuentes.
Actividad a bajas temperaturas: una posible ventaja
PETS26b presenta características estructurales compatibles con las enzimas adaptadas al frío. De acuerdo con los investigadores, esta condición podría conferirle mayor flexibilidad y permitirle interactuar con diferentes sustratos.
La posibilidad de degradar ciertos compuestos a temperaturas moderadas podría reducir el consumo energético de un proceso biotecnológico. Sin embargo, las aplicaciones industriales requieren equilibrar diferentes variables.
El PET es un material semicristalino y su estructura influye directamente en la accesibilidad de las enzimas. Las regiones amorfas suelen ser más fáciles de atacar, mientras que las áreas con alta cristalinidad pueden limitar la velocidad y profundidad de la degradación.
Por esta razón, una futura aplicación de PETS26b podría necesitar etapas de molienda, tratamiento térmico, reducción de cristalinidad o combinación con otras enzimas. Determinar si esos pasos son técnica y económicamente viables será fundamental antes de plantear una operación industrial.
Colaboración internacional para producir la enzima
La investigación contó con la colaboración de especialistas de Chile, Austria y Dinamarca.
El grupo de Brigitte Gasser, de la Universidad de Recursos Naturales y Ciencias de la Vida de Viena (BOKU), participó en la producción de las enzimas mediante la levadura Pichia pastoris. Este microorganismo se utiliza como plataforma para expresar proteínas y ofrece posibilidades de escalamiento.
El proyecto también incorporó la experiencia de Anne Meyer, de la Universidad Técnica de Dinamarca (DTU), en el estudio de la relación entre la estructura del PET, su grado de cristalinidad y la eficiencia de los procesos enzimáticos.
Esta cooperación permitió avanzar desde la identificación bioinformática de las enzimas hasta su producción y caracterización experimental.
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¿PETS26b puede transformar el reciclaje de PET?
PETS26b todavía no constituye una solución comercial para los residuos de PET. Antes de llegar a esa etapa será necesario mejorar su rendimiento, estudiar su estabilidad durante periodos prolongados y comprobar su actividad en diferentes tipos de residuos posconsumo.
También deberán evaluarse aspectos como:
- Capacidad para procesar PET con distintos grados de cristalinidad
- Rendimiento frente a botellas, bandejas, fibras y películas
- Influencia de colorantes, aditivos, adhesivos y contaminantes
- Necesidad de pretratamientos físicos o químicos
- Posibilidad de recuperar monómeros con la pureza requerida
- Costos de producción, recuperación y reutilización de la enzima
- Escalabilidad del proceso y consumo de agua y energía
Por ahora, el principal valor del estudio consiste en demostrar que los microorganismos de ambientes extremos pueden contener herramientas biológicas útiles para desarrollar nuevas rutas de valorización de residuos.
El reciclaje enzimático tampoco sustituiría al acopio, la clasificación o el reciclaje mecánico. Su posible aportación estaría en complementar estas tecnologías y procesar determinadas corrientes de PET que actualmente resultan difíciles de aprovechar. El siguiente desafío será convertir esa actividad observada en laboratorio en un proceso eficiente, escalable y competitivo para la economía circular del PET.
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